Los científicos Teri Krebs y Pal-Orjan Johansen, del Departamento de Neurociencias en la Universidad Noruega de Ciencia y Tecnología son quienes han rescatado del olvido estos trabajos, en dónde los seis ensayos existentes han sido analizados y en dónde se observó un efecto positivo en el descenso del consumo de alcohol de los pacientes tratados con éste ácido, comparado con el resto de pacientes.
¡EUREKA!
¡Triste época la nuestra! Es más fácil desintegrar un átomo que un prejuicio.
Albert Einstein.
martes, 10 de abril de 2012
¿Puede el LSD tratar casos difíciles de alcoholemia?
Los científicos Teri Krebs y Pal-Orjan Johansen, del Departamento de Neurociencias en la Universidad Noruega de Ciencia y Tecnología son quienes han rescatado del olvido estos trabajos, en dónde los seis ensayos existentes han sido analizados y en dónde se observó un efecto positivo en el descenso del consumo de alcohol de los pacientes tratados con éste ácido, comparado con el resto de pacientes.
martes, 3 de abril de 2012
Silenciando la esterilización
domingo, 1 de abril de 2012
Un buen lametazo lo cura todo.
jueves, 29 de marzo de 2012
La dulzura del chocolate
martes, 27 de marzo de 2012
Marie Curie, una mujer pionera.
sábado, 24 de marzo de 2012
Bailando entre proteínas

El tango como baile nació en los arrabalales (suburbios de las ciudades) en Argentina y Uruguay, donde los hombres y las mujeres bailaban fuertemente abrazados.
Éste baile que se baila en pareja consiste en giros y cortadas sobre la pista. Esto tiene su dificultad pues la pareja debe mantener el equilibrio en cada paso que dan.
Un equipo de investigadores de la Universidad de Michigan, en Ann Arbor y la Universidad Duke, en Carolina del Norte, han demostrado que de manera similar a una pareja de bailarines de tango, un cierto tipo de proteína llamada Chaperona que es una molécula específica del estrés, impide que otras proteínas se colapsen en situaciones estresantes para la vida celular desplegando un largo brazo que las envuelve. De hecho las chaperonas se activan sólo cuando están plegadas estrechamente.
Cuando la situación de estrés ha pasado, la chaperona repliega su brazo formando configuraciones tridimensionales y permitiendo que las proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal.
Y es que estas chaperonas son imprescindibles pues gracias a su flexibilidad ayudan a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de funciones necesarias para que existan las células, a que desempeñen bien sus tareas bajo condiciones estresantes.
Sin embargo recientemente se han descubierto que ciertas proteínas, específicas en el estrés, son capaces de transformarse en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas perdiendo de esta forma parte de su estructura.
Éste descubrimiento contradeciría las teorías comunes acerca de las chaperonas moleculares y de que solo se activan cuando están totalmente plegadas.
En el artículo de la revista Cell, se explica como funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayuda específicamente al estrés.
Y es que los datos muestran que este tipo de chaperonas impiden que otras proteínas de desplieguen formando grumos que podrían ser destructivos. Por lo que la Hsp33 las “abraza” para que recuperen su estructura tras el estrés y continúen con sus funciones con normalidad.
De esta forma al replegarse el brazo de la Hsp33 permitiendo que los bailarines recobren su postura y sigan bailando con normalidad.
Bibliografia:
http://www.ucm.es/info/antilia/asignatura/practicas/trabajos_ciencia/caperoninas.htm
http://www.abc.com.py/ciencia/proteina-chaperona-abraza-a-otras-por-estres-celular-373186.html